Вторичная структура белка. Виды белков, их функции и структура. Денатурация белковых молекул

Для всякого белка характерна, помимо первичной, еще и определенная вторичная структура . Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину.

Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка.

Таким образом аминокислота 1 оказывается связанной с аминокислотой 5, аминокислота 2 - с аминокислотой 6 и т. д. Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Полностью а-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных.

Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей , так что а-спираль - это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная конформация. Участки а-спирали в молекуле напоминают жесткие стержни. Тем не менее большинство белков существует в глобулярной форме, в которой также имеются участки (3-слоя (см. ниже) и участки с нерегулярной структурой.

Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствует ряд факторов: наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков между различными участками одной и той же цепи и, наконец, тот факт, что аминокислота пролин вообще неспособна образовывать водородные связи.

Бета-Слой, или складчатый слой - это другой тип вторичной структуры. Белок шелка фиброин, выделяемый шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, представлен целиком именно этой формой. Фиброин состоит из ряда полипептидных цепей, вытянутых сильнее, чем цепи с конформацией альфа-спирали .

Эти цепи уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Они соединены друг с другом при помощи водородных связей , возникающих между С=0- и NH-группами соседних цепей. В этом случае в образовании водородных связей также принимают участие все NH- и С=0-группы, т. е. структура тоже весьма стабильна.

Такая конформация полипептидных цепей называется бета-конформацией , а структура в целом - складчатым слоем. обладает высокой прочностью на разрыв и не поддается растяжению, но подобная организация полипептидных цепей делает шелк очень гибким. В глобулярных белках полипептидная цепь может складываться на себя, и тогда в этих точках глобулы возникают участки, имеющие структуру складчатого слоя.

Еще один способ организации полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена. Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. У коллагена три полипептидные цепи свиты вместе, как пряди в канате, образуя тройную спираль. В каждой полипептидной цепи этой сложной спирали, называемой тропоколлагеном, содержится около 1000 аминокислотных остатков. Отдельная полипептидная цепь представляет собой свободно свернутую спираль (но не а-спираль;).

Три цепи удерживаются вместе водородными связями . Из многих тройных спиралей, располагающихся параллельно друг другу и удерживаемых вместе ковалентными связями между соседними цепями, образуются фибриллы. Они в свою очередь объединяются в волокна. Структура коллагена формируется, таким образом, поэтапно - на нескольких уровнях - подобно структуре целлюлозы. Коллаген также невозможно растянуть, и это его свойство существенно для той функции, которую он выполняет, например, в сухожилиях, костях и других видах соединительной ткани.

Белки , существующие только в полностью спирализованной форме, подобно кератину и коллагену, представляют собой исключение среди прочих белков.

П ЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре.

1.Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а распо-ложены в определенном порядке. Линейная после-довательность аминокислотных остатков в полипеп-тидной цепи называется первичной структурой белка.

2. Первичная структура каждого индивидуально-го белка закодирована в молекуле ДНК (участке, называемом геном) и реализуется в ходе транс-крипции (переписывания информации на мРНК) и трансляции (синтез пептидной цепи).

3. Каждый из 50 000 индивидуальных белков ор-ганизма человека имеет уникальную для данного индивидуального белка первичную структуру. Все молекулы индивидуального белка (например, аль-бумина) имеют одинаковое чередование амино-кислотных остатков, отличающее альбумин от лю-бого другого индивидуального белка.

4. Последовательность аминокислотных остат-ков в пептидной цепи можно рассматривать как
форму запи

си некоторой информации.

Эта информация диктует пространственную ук-ладку длинной линейной пептидной цепи в более компактную трехмерную структуру.

КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКОВ

1. Линейные полипептидные цепи индивидуаль-ных белков за счет взаимодействия функциональ-ных групп аминокислот приобретают определен-ную пространственную трехмерную структуру, или конформацию. В глобулярных белках различают
два основных типа конформации пептидных цепей: вторичную и третичную структуры.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ

2. Вторичная структура белков - это пространст-венная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными груп- пами пептидного остова. При этом пептидная цепь может приобретать регулярные структуры двух типов: ос-спирали и р-структуры.

Рис. 1.2. Вторичная структура белка — а-спираль.

В ос-спирали водородные связи образуются между атомом кислорода карбоксильной группы и водородом амидного азота пептидного остова через 4 аминокислоты; боковые цепи аминокислотных остатков располагаются по периферии спирали, не участвуя в образовании водородных связей, фор-мирующих вторичную структуру (рис. 1.2).

Большие объемные остатки или остатки с одина-ковыми отталкивающимися зарядами препятству- ют формированию а-спирали.

Остаток пролина прерывает а-спираль благодаря его кольцевой структуре и невозможности образо-вания водородной связи из-за отсутствия водорода у атома азота в пептидной цепи.

B -Структура формируется между линейными областями одной полипептидной цепи, образуя при этом складки, или между разными полипеп-тидными цепями. Полипептидные цепи или их части могут формировать параллельные (N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей совпадают) или антипараллельные (N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей лежат в противоположных направлениях) р-структуры (рис. 1.3).

В белках также встречаются области с нерегу-лярной вторичной структурой, которые называ-ются беспорядочными клубками, хотя эти структу-ры не так сильно изменяются от одной молекулы белка к другой.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ

3. Третичная структура белка — это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном рас-стоянии друг от друга в пептидной цепи.

Рис. 1.3. Антипараллельная (бета-структура.)

Гидрофобные радикалы аминокислот имеют тенденцию к объединению внутри глобулярной структуры белков с помощью так называемых гид- рофобных взаимодействий и межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, образуя плотное гидро-фобное ядро. Гидрофильные ионизированные и неионизированные радикалы аминокислот в ос-новном расположены на поверхности белка и оп-ределяют его растворимость в воде.

Гидрофильные аминокислоты, оказавшиеся внут-ри гидрофобного ядра, могут взаимодействовать друг с другом с помощью ионных и водородных свя-зей (рис. 1.4).

Рис. 1.4. Типы связей, возникающие между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка. 1 — ионная связь; 2 — водородная связь; 3 — гидрофобные взаимодействия; 4 — дисульфидная связь.

Рис. 1.5. Дисульфидные связи в структуре инсулина человека.

Ионные, водородные и гидрофобные связи отно-сятся к числу слабых: их энергия ненамного пре-вышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре.

Конформация белка поддерживается за счет воз-никновения множества таких слабых связей.

Конформационная лабильность белков — это спо-собность белков к небольшим изменениям кон-формации за счет разрыва одних и образования других слабых связей.

Третичная структура некоторых белков стабили-зирована дисульфидными связями, образующимися за счет взаимодействия SH-групп двух остатков цистеина.

Большинство внутриклеточных белков не имеет ковалентных дисульфидных связей. Их наличие характерно для секретируемых клеткой белков, на-пример дисульфидные связи имеются в молекулах инсулина, иммуноглобулинов.

Инсулин — белковый гормон, синтезирующийся в р-клетках поджелудочной железы. Секретируется клетками в ответ на повышение концентрации глю-козы в крови. В структуре инсулина имеются 2 ди-сульфидные связи, соединяющие 2 полипептидные А- и В-цепи, и 1 дисульфидная связь внутри А-цепи (рис. 1.5).

Особенности вторичной структуры белков ока-зывают влияние на характер межрадикальных вза-имодействий и третичную структуру.

4. Некоторый специфический порядок чередова-ния вторичных структур наблюдается во многих разных по структуре и функциям белках и носит название супервторичной структуры.

Такие упорядоченные структуры часто обозначают как структурные мотивы, которые имеют специфические названия: «а-спираль—поворот—а-спи-раль», «лейциновая застежка-молния», «цинковые пальцы», «структура Р-бочонка» и др.

По наличию а-спиралей и р-структур глобуляр-ные белки могут быть разделены на 4 категории:

1.В первую категорию включены белки, в кото-рых имеются только а-спирали, например миогло-бин и гемоглобин (рис. 1.6).

2. Во вторую категорию включены белки, в кото-рых имеются а-спирали и (3-структуры. При этом а- и (3-структуры часто образуют однотипные со-четания, встречающиеся в разных индивидуаль-ных белках.

Пример. Супервторичная структура типа Р-бочонка.

Фермент триозофосфатизомераза имеет супер-вторичную структуру типа Р-бочонка, где каждая (3-структура расположена внутри р-бочонка и свя-зана с а-спиральным участком полипептидной цепи, находящимся на поверхности молекулы (рис. 1.7, а).

Рис. 1.7. Супервторичная структура типа р-бочонка.

а — триозофосфатизомераза; б — домен пиру ватки назы.

Такая же супервторичная структура обнаружена в одном из доменов молекулы фермента пируваткиназы (рис. 1.7, б). Доменом называют часть молеку-лы, по структуре напоминающую самостоятель-ный глобулярный белок.

Еще один пример формирования супервторич-ной структуры, имеющей Р-структуры и ос-спира-ли. В одном из доменов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) и фосфоглицераткиназы в центре располо-жены Р-структуры полипептидной цепи в виде скрученного листа и каждая р-структура связана с а-спиральным участком, расположенным на по-верхности молекулы (рис. 1.8).

Рис. 1.8. Вторичная структура, характерная для многих фер- ментов.

а -домен лактатдегидрогеназы; б— домен фосфоглицераткиназы.

3. В третью категорию включены белки, имею- щие только вторичную р-структуру. Такие структу-ры обнаружены в иммуноглобулинах, в ферменте супероксиддисмутазе (рис. 1.9).

Рис. 1.9. Вторичная структура константного домена им-муноглобулина (а)

и фермента супероксиддисмутазы (б).

4. В четвертую категорию включены белки, имеющие в своем составе лишь незначительное ко-личество регулярных вторичных структур. К таким белкам можно отнести небольшие богатые цисти-ном белки или металлопротеины.

В ДНК-связывающих белках имеются общие виды супервторичных структур: «ос-спираль—поворот— ос-спираль», «лейциновая застежка-молния», «цинко- вые пальцы». ДНК-связывающие белки содержат центр связывания, комплементарный участку ДНК с определенной нуклеотидной последовательностью. Эти белки участвуют в регуляции действия генов.

«а- Спираль—поворот—а-спираль»

Рис. 1.10. Связывание супервторичной

структуры «а-спи-раль—поворот—а-спираль»

в большой бороздке Д

Двуспиральная структура ДНК имеет 2 бороздки: большую и малую. Боль

шая бороздка хорошо при-способлена для связывания белков, имеющих не-большие ос-спиральные участки.

В данный структурный мотив входят 2 ос-спирали: одна более короткая, другая более длинная, соеди-ненные поворотом полипептидной цепи (рис. 1.10).

Более короткая а-спираль располагается попе-рек бороздки ДНК, а более длинная а-спираль на-ходится в большой бороздке, образуя нековалент-ные специфические связи радикалов аминокислот с нуклеотидами ДНК.

Часто белки, имеющие такую структуру, образу-ют димеры, в результате олигомерный белок имеет 2 супервторичные структуры.

Они располагаются на определенном расстоянии друг от друга и выступают над поверхностью белка (рис. 1.11).

Две такие структуры могут связываться с ДНК в смежных областях больших бороздок

без значи-тельных изменений в структуре белков.

«Цинковый палец»

«Цинковый палец» — фрагмент белка, содержа-щий около 20 аминокислотных остатков (рис. 1.12).

Атом цинка связан с радикалами 4 аминокислот: 2 остатков цистеина и 2 — гистидина.

В некоторых случаях вместо остатков гистидина находятся остатки цистеина.

Рис. 1.12. Структура участка ДНК-связывающих

белков в форме «цинкового пальца».

Этот участок белка образует а-спираль, которая может специфично связываться с регуляторными участками большой бороздки ДНК.

Специфичность связывания индивидуального регуляторного ДНК-связывающего белка зависит от последовательности аминокислотных остатков, расположенных в области «цинкового пальца».

«Лейциновая застежка-молния»

Взаимодействующие белки имеют а-спиральный участок, содержащий по крайней мере 4 ос-татка лейцина.

Лейциновые остатки расположены через 6 ами-нокислот один от другого.

Так как каждый виток а-спирали содержит 3,6-аминокислотного остатка, радикалы лейцина находятся на поверхности каждого второго витка.

Лейциновые остатки а-спирали одного белка могут взаимодействовать с лейциновыми остатка-ми другого белка (гидрофобные взаимодействия), соединяя их вместе (рис. 1.13).

Многие ДНК-связывающие белки взаимодейст-вуют с ДНК в виде олигомерных структур, где субъединицы связываются друг с другом «лейци-новыми застежками». Примером таких белков мо-гут служить гистоны.

Гистоны — ядерные белки, в состав которых вхо-дит большое количество положительно заряжен-ных аминокислот — аргинина и лизина (до 80%).

Молекулы гистонов объединяются в олигомер-ные комплексы, содержащие 8 мономеров с по-мощью «лейциновых застежек», несмотря на силь-ный положительный заряд этих молекул.

Резюме. Все молекулы индивидуального белка, имеющие идентичную первичную структуру, при-обретают в растворе одинаковую конформацию.

Таким образом, характер пространственной уклад-ки пептидной цепи определяется аминокислотным составом и чередованием аминокислотных остатков в цепи. Следовательно, конформация — такая же специфическая характеристика индивидуального белка, как и первичная структура.

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь , поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная - цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная - спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная - глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) - слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная - имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая . При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

Ферментативная (каталитическая) - белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку ( , специфичность).

Строительная (структурная) - клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
Защитная - антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Ответ

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Ответ

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

Ответ

Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Ответ

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Ответ

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связами. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями - мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Ответ

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Ответ

По жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения - основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

карбоксильную -СООН;
амино-группу -NH 2 .

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы - ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток - это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой - глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей - это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур - альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся "белок" - это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
Радиация.
Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство - гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения - гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример - глобулины.
Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними "в бой", выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

полноценные - те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
неполноценные - те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

яйцо;
молоко;
творог;
мясо и рыба;
бобы;
фасоль;
арахис;
пшеница;
овес;
чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого - клетки - также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

Актин и миозин.
Эластин.
Кератин.
Коллаген.
Тубулин.
Гемоглобин.
Инсулин.
Транскобаламин.
Трансферрин.
Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

оксидоредуктазы;
трансферазы;
каталазы;
гидролазы;
изомеразы;
лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы - это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

В организме роль белков чрезвычайно велика. При этом такое название вещество может носить только после того, как приобретает заранее заложенную структуру. До этого момента это полипептид, всего лишь аминокислотная цепь, которая не может выполнять заложенных функций. В общем виде пространственная структура белков (первичная, вторичная, третичная и доменная) - это объемное их строение. Причем наиболее важны для организма вторичные, третичные и доменные структуры.

Предпосылки для изучения белковой структуры

Среди методов изучения строения химических веществ особенную роль играет рентгеноструктурная кристаллография. Посредством нее можно получить информацию о последовательности атомов в молекулярных соединениях и об их пространственной организации. Попросту говоря, рентгеновский снимок можно сделать и для отдельной молекулы, что стало возможным в 30-е годы XX века.

Именно тогда исследователи обнаружили, что многие белки имеют не только линейную структуру, но и могут располагаться в спиралях, клубках и доменах. А в результате проведения массы научных экспериментов выяснилось, что вторичная структура белка - это конечная форма для структурных белков и промежуточная для ферментов и иммуноглобулинов. Это значит, что вещества, которая в конечном итоге имеют третичную или четвертичную структуру, на этапе своего "созревания" должны пройти и этап спиралеобразования, свойственный вторичной структуре.

Образование вторичной белковой структуры

Как только завершился синтез полипептида на рибосомах в шероховатой сети клеточной эндоплазмы, начинает образовываться вторичная структура белка. Сам полипептид представляет собой длинную молекулу, занимающую много места и неудобную для транспорта и выполнения заложенных функций. Потому с целью уменьшения ее размеров и придания ей особенных свойств развивается вторичная структура. Это происходит путем образования альфа-спиралей и бета-слоев. Таким образом получается белок вторичной структуры, который в дальнейшем либо превратится в третичную и четвертичную, либо будет использоваться в таком виде.

Организация вторичной структуры

Как показали многочисленные исследования, вторичная структура белка представляет собой либо альфа-спираль, либо бета-слой, либо чередование участков с данными элементами. Причем вторичная структура - это способ скручивания и спиралеобразования белковой молекулы. Это хаотичный процесс, который происходит за счет водородных связей, возникающих между полярными участками аминокислотных остатков в полипептиде.

Альфа-спираль вторичной структуры

Поскольку в биосинтезе полипептидов участвуют только L-аминокислоты, то образование вторичной структуры белка начинается с закручивания спирали по часовой стрелке (правым ходом). На каждый спиральный виток приходится строго 3,6 остатков аминокислот, а расстояние вдоль спиральной оси составляет 0,54 нм. Это общие свойства для вторичной структуры белка, которые не зависят от вида аминокислот, участвовавших в синтезе.

Определено, что не вся полипептидная цепь спирализуется полностью. В ее структуре присутствуют линейные участки. В частности, молекула белка пепсина спирализована лишь на 30%, лизоцима - на 42%, а гемоглобина - на 75%. Это значит, что вторичная структура белка - это не строго спираль, а комбинирование ее участков с линейными или слоистыми.

Бета-слой вторичной структуры

Вторым типом структурной организации вещества является бета-слой, который представляет собой две и более нити полипептида, соединенные водородной связью. Последняя возникает между свободными CO NH2 группами. Таким образом соединяются, в основном, структурные (мышечные) белки.

Структура белков данного типа такова: одна нить полипептида с обозначением концевых участков А-В параллельно располагается вдоль другой. Единственный нюанс в том, что вторая молекула располагается антипараллельно и обозначается как В-А. Так образуется бета-слой, который может состоять из сколько угодно большого количества полипептидных цепочек, соединенных множественными водородными связями.

Водородная связь

Вторичная структура белка - связь, основанная на множественных полярных взаимодействиях атомов с различными показателями электроотрицательности. Наибольшую способность к образованию такой связи имеют 4 элемента: фтор, кислород, азот и водород. В белках присутствуют все, кроме фтора. Потому водородная связь может образоваться и образуется, давая возможность соединять полипептидные цепи в бета-слои и в альфа-спирали.

Наиболее легко объяснить возникновение водородной связи на примере воды, представляющей собой диполь. Кислород несет сильный отрицательный заряд, а из-за высокой поляризации О-Н связи водород считается положительным. В таком состоянии молекулы присутствуют в некой среде. Причем многие из них соприкасаются и сталкиваются. Тогда кислород от первой молекулы воды притягивает водород от другой. И так по цепочке.

Аналогичные процессы протекают и в белках: электроотрицательный кислород пептидной связи притягивает к себе водород из любого участка другого аминокислотного остатка, образуя водородную связь. Это слабое полярное сопряжение, для разрыва которого требуется потратить порядка 6,3 кДж энергии.

Для сравнения, самая слабая ковалентная связь в белках требует 84 кДж энергии для того, чтобы ее разорвать. Самая сильная ковалентная связь потребует 8400 кДж. Однако количество водородных связей в молекуле белка настолько огромно, что их суммарная энергия позволяет молекуле существовать в агрессивных условиях и сохранять свое пространственное строение. Благодаря этому существуют белки. Структура белков данного типа обеспечивает прочность, которая нужна для функционирования мышц, костей и связок. Настолько огромно значение вторичной структуры белков для организма.

КАТЕГОРИИ